# Una revisión pide evaluar la alergenicidad de las proteínas de fermentación de precisión en el alimento final > Una revisión sobre proteínas de leche y huevo propone considerar conjuntamente producción, procesado y formulación. Los autores señalan lagunas en las comparaciones directas con las proteínas nativas. URL: https://foodradar.org/es/precision-fermentation-protein-review-allergen-equivalence-depends-on-processing-not-just-sequence Idioma: es Autor: FoodRadar Editorial Publicado: 2026-10-15T20:50:05.019775+00:00 Actualizado: 2026-10-24T18:41:12.398Z Fecha de publicación de la fuente: 2026-09-05 Categoría: Industria English: https://foodradar.org/precision-fermentation-protein-review-allergen-equivalence-depends-on-processing-not-just-sequence Türkçe: https://foodradar.org/tr/precision-fermentation-protein-review-allergen-equivalence-depends-on-processing-not-just-sequence Deutsch: https://foodradar.org/de/precision-fermentation-protein-review-allergen-equivalence-depends-on-processing-not-just-sequence Italiano: https://foodradar.org/it/precision-fermentation-protein-review-allergen-equivalence-depends-on-processing-not-just-sequence Русский: https://foodradar.org/ru/precision-fermentation-protein-review-allergen-equivalence-depends-on-processing-not-just-sequence ## La revisión se centra en comparar con alérgenos conocidos de leche y huevo Una revisión publicada en Foods el 5 de septiembre de 2026 propone evaluar las proteínas de leche y huevo obtenidas por fermentación de precisión en sus formulaciones alimentarias finales, tras un procesado realista, junto con sus equivalentes nativos. Los autores de la Universidad Kyung Hee examinan la evidencia existente sobre cómo la producción y el procesado pueden afectar a la estructura proteica y al reconocimiento por anticuerpos IgE, implicados en las reacciones alérgicas. La revisión se centra en proteínas recombinantes de leche y clara de huevo, incluidos alérgenos establecidos como la β-lactoglobulina y la ovoalbúmina. Su pregunta central es si la proteína obtenida por fermentación se comporta como la correspondiente proteína nativa. Los autores sostienen que una secuencia de aminoácidos idéntica no establece por sí sola esa equivalencia, ya que la producción puede afectar a otras propiedades moleculares y dejar material residual en el ingrediente. ## Las diferencias de producción tienen distintos niveles de evidencia El organismo productor puede influir en las modificaciones con azúcares, el procesamiento de los extremos de la proteína y el material de sus células que permanece tras la purificación. La revisión describe diferencias de glicosilación observadas en determinadas proteínas de leche y huevo obtenidas por fermentación. También aborda extensiones documentadas al comienzo de algunas proteínas producidas en levaduras, aunque su frecuencia entre productos y sus efectos sobre el reconocimiento por IgE no se han establecido sistemáticamente. Otras diferencias propuestas, como cambios en el emparejamiento de enlaces disulfuro y en la susceptibilidad a la degradación proteica en productos de levaduras y hongos de interés comercial, siguen siendo posibilidades mecanísticas en la evidencia revisada. Los autores las distinguen de los efectos demostrados. También indican que las comparaciones controladas disponibles no permiten ordenar los organismos productores o medios de cultivo por riesgo alergénico. ## El procesado puede modificar el reconocimiento por anticuerpos en ambos sentidos El calor, la alta presión, la hidrólisis enzimática y las reacciones con azúcares pueden destruir, ocultar o exponer las regiones reconocidas por IgE, o crear nuevas regiones de reconocimiento. La dirección depende de la proteína, el tratamiento y la matriz alimentaria. Por ello, los autores argumentan que los hallazgos de ingredientes convencionales de leche o huevo no pueden trasladarse automáticamente a un ingrediente obtenido por fermentación en otra formulación. La revisión distingue la glicosilación, en la que los azúcares se unen enzimáticamente dentro de la célula productora, de la glicación, una reacción no enzimática con azúcares durante el procesado o almacenamiento. Señala que se han observado diferencias de glicosilación, pero faltan comparaciones directas de los productos de glicación y la reactividad inmunitaria resultante entre proteínas obtenidas por fermentación de precisión y proteínas nativas. ## Cada método de evaluación responde a una pregunta distinta Los autores mantienen el marco escalonado establecido: revisión de alergenicidad conocida e historial de consumo, comparación de secuencias con bases de datos de alérgenos, pruebas de digestión en laboratorio, ensayos de unión de IgE sérica y estudios clínicos cuando estén justificados. Para proteínas diseñadas para reproducir alérgenos conocidos, consideran que el análisis de secuencias aporta más información donde la secuencia recombinante difiere de la nativa. Las pruebas de digestión deben aportar evidencia comparativa, no una clasificación simple de aprobado o suspenso. La unión de IgE mide el reconocimiento por anticuerpos y no establece por sí sola si un alimento causa síntomas clínicos. La revisión recomienda interpretarla junto con pruebas funcionales de respuesta inmunitaria y otras evidencias. Describe las provocaciones alimentarias clínicas como una forma de evaluar directamente las reacciones, pero subraya su riesgo de reacciones alérgicas graves y la necesidad de supervisión estricta cuando los hallazgos de etapas anteriores las justifiquen. La revisión también distingue la reactividad cruzada en personas ya sensibilizadas de la aparición de una nueva sensibilización alérgica en personas previamente no alérgicas. Los autores señalan que los métodos basados en anticuerpos de pacientes ya sensibilizados no establecen si una nueva región proteica puede iniciar la sensibilización. Indican que todavía no hay métodos predictivos validados y acordados internacionalmente para esa nueva sensibilización. ## El ejemplo de la lactoferrina ilustra los límites de la evidencia publicada La revisión analiza una evaluación publicada de lactoferrina humana recombinante, cuyo equivalente nativo no es un alérgeno alimentario principal. También cita un ensayo posterior de 28 días con 66 adultos sanos que midió anticuerpos contra la lactoferrina. Ese ensayo no reclutó participantes alérgicos y midió anticuerpos totales en lugar de IgE; la revisión indica por ello que no aborda la reactividad mediada por IgE. Los autores piden comparaciones directas con condiciones de procesado equivalentes, criterios para interpretar las diferencias y seguimiento de propiedades relevantes en lotes de fabricación habitual. Los modelos experimentales basados en sistemas humanos y los enfoques computacionales también requieren más validación. La revisión declara que no se crearon ni analizaron datos nuevos, reconoce financiación del Ministerio de Seguridad Alimentaria y Farmacéutica de Corea del Sur y declara ausencia de conflictos de interés. ## Fuentes y derechos de uso - [Allergenicity Assessment of Precision Fermentation-Derived Food Proteins](https://doi.org/10.3390/foods15173153?utm_source=foodradar.org&utm_medium=referral&utm_campaign=editorial&utm_content=precision-fermentation-protein-review-allergen-equivalence-depends-on-processing-not-just-sequence-es). Foods. Jun-Hyeok Ham, Heewon Jung, Chaemin Hong and Hae-Yeong Kim (2026). Allergenicity Assessment of Precision Fermentation-Derived Food Proteins. Foods 15(17), 3153. Published 5 September 2026. DOI: 10.3390/foods15173153. © 2026 by the authors. Licensee MDPI, Basel, Switzerland. CC BY 4.0. FoodRadar edited and translated the text. [CC-BY-4.0](https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/?utm_source=foodradar.org&utm_medium=referral&utm_campaign=editorial&utm_content=precision-fermentation-protein-review-allergen-equivalence-depends-on-processing-not-just-sequence-es-license). Adaptado y traducido por FoodRadar. [Principios editoriales](https://foodradar.org/es/editorial-policy)